Mikä on ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä

Kirjoittaja: Peter Berry
Luomispäivä: 19 Elokuu 2021
Päivityspäivä: 11 Maaliskuu 2024
Anonim
Mikä on ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä - Ero-Välillä
Mikä on ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä - Ero-Välillä

Sisältö

tärkein ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä on se, että alfa-tubuliini on lähes kokonaan detyrosoitu, mutta vain ~ 10% beeta-tubuliinista fosforyloituu. Lisäksi detyrosinaatio viittaa post-translaation muunnoksen muotoon, joka tapahtuu alfa-tubuliinilla, kun taas beeta-tubuliinin fosforylaatio tapahtuu Ser441: ssä C-terminaalisella domeenilla. Lisäksi GTP sitoutuu aina alfa-tubuliiniin, kun taas beeta-tubuliinin GTP pyrkii vaihtamaan mikrofilamenttien kanssa.


Alfa- ja beeta-tubuliinit ovat mikrotubulusten kaksi pääkomponenttia, jotka ovat erittäin heterogeenisiä molekyylejä, jotka ovat vastuussa sytoskeletaalisten rakenteiden valmistamisesta ja joihin liittyy lukuisia soluprosesseja, mukaan lukien mitoosi, siliaarinen ja flagellarinen liikkuvuus, solunsisäinen kuljetus ja solumorfologian ja polariteetin määrittäminen.

Avainalueet katettu

1. Mikä on Alpha Tubulin
- Määritelmä, rakenne, rooli
2. Mikä on Beta Tubulin
- Määritelmä, rakenne, rooli
3. Mitkä ovat alfa- ja beeta-tubuliinin samankaltaisuudet
- Yleiset ominaisuudet
4. Mitä eroa on alfa- ja beeta-tubuliinin välillä
- Avainerojen vertailu

Avainkäsitteet

Alpha tubuliini, beetatubuliini, sytoskeleton, GTP, lysiini, mikrofilamentti, mikrotubuli, translaation jälkeiset muutokset



Mikä on Alpha Tubulin

Alfa-tubuliini on yksi mikrotubuluksen kahdesta proteiinikomponentista, jolla on kriittinen rooli sytoskeletin muodostamisessa. Myös mikrotubulit osallistuvat useisiin solutapahtumiin, mukaan lukien solujen jakautuminen. Yleensä sekä alfa-tubuliini että beeta-tubuliini, joka on mikrotubulin toinen proteiinikomponentti, ovat globulaarisia proteiineja, jotka käsittävät kolme funktionaalista domeenia. Ne ovat N-terminaalinen verkkotunnus, välitunnus ja C-terminaalinen verkkotunnus. Tässä N-terminaalinen domeeni koostuu viidestä alfa-heliksistä ja kuudesta rinnakkaisesta beetajuosteesta, jotka muodostavat Rossman-taitoksen. GTP-molekyyli istuu N-terminaalisen domeenin pohjalla.



Kuva 1: Mikrotubulusrakenne

Toisaalta välituotealue koostuu kolmesta alfa-heliksistä, beeta-arkista ja kahdesta useammasta heliksistä. Se muodostaa taksolin sitoutumisdomeenin. Taksoli on tavallisesti ligandi, joka vastaa levyjen stabiloinnista kylmän lämpötilan depolymeroinnin ja vanhenemisen estämiseksi. C-terminaali koostuu kuitenkin kokonaan alfa-helikseistä ja vastaa protofilamentin muodostumisesta ”crest”, joka on päällekkäinen muiden kahden muun alueen kanssa. Se sallii muiden assosioitujen proteiinien ja moottoriproteiinien sitoutumisen mikrotubuluksiin.


Kuva 2: Alfa- ja beeta-tubuliinirakenne

Lisäksi alfa-tubuliinin tärkein merkitys mikrotubulussa on se, että se tarjoaa paikan GTP-molekyylin sitomiseksi. Tämä GTP hydrolysoidaan BKT: ksi, kun tubuliinidimeeri lisätään pluspäätteeseen. Myös GTP: n hydrolyysi tapahtuu alfa-tubuliinin E-kohdalla. Tätä hydrolyysiä helpottaa aspartaattijäännös, joka esiintyy 254: ssäth aminohappoasento.

Mikä on Beta Tubulin

Kuten edellä mainittiin, beeta-tubuliini on mikrotubuluksen toinen proteiinikomponentti. Se sisältää lysiinitähdettä 254: ssäth aminohappoasento. Lysiini on vastuussa monomeeri-monomeerin vuorovaikutuksen vahvistamisesta vuorovaikutuksessa GTP-fosfaattiryhmän kanssa N-kohdalla. Siksi beeta-tubuliini auttaa stabiloimaan mikrotubuluksen rakennetta. Lisäksi N-terminaalisen domeenin lisäksi GTP-molekyyli voi sitoutua tubuliinimolekyylin E (vaihdettavaan) kohtaan. Beeta-tubuliinin GTP on kuitenkin vaihdettavissa mikrokuitujen polymeroimiseksi.

Alfa- ja beta-tubuliinin samankaltaisuudet

  • Alfa- ja beeta-tubuliini ovat mikrotubulusten kaksi tärkeintä rakenneosaa.
  • Ne ovat globulaarisia proteiineja.
  • Molemmat niiden molekyylipaino on myös noin 50 kDa.
  • Lisäksi sekä alfa- että beeta-tubuliinin rakenne on samanlainen, koska molemmilla molekyyleillä on 40%: n sekvenssihomologia.
  • Lisäksi niiden rakenne sisältää alfa-heliksit, beeta-arkit ja satunnaiset kelat.
  • Niiden monomeerirakenne muodostuu kahdesta vuorovaikutteisesta p-arkista, joita ympäröivät a-heliksit.
  • Lisäksi ne esiintyvät pääasiassa eukaryooteissa, kun taas prokaryooteissa on joitakin vastaavia proteiineja tubuliiniin.
  • Lisäksi molemmat proteiinityypit käyvät läpi translaation jälkeisiä muutoksia.
  • Ja GTP tarjoaa tarvittavan energian tubuliinien polymeroinnissa mikrotubuluksen muodostamiseksi.

Ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä

Määritelmä

Alfa-tubuliini viittaa yhteen GTP: hen liitetyn mikrotubulin kahdesta proteiinikomponentista, kun taas beeta-tubuliini on mikrotubuluksen toinen proteiinikomponentti. Näin ollen tämä on perus-ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä.

Rakenne

Alfa-tubuliini koostuu 13%: sta alfa-heliksistä, 39%: sta beeta-arkkeista ja 48%: n satunnaisista keloista, kun taas beeta-tubuliini koostuu 13%: sta alfa-heliksistä, 42% beeta-arkkeista ja 45% satunnaisista keloista. Siten rakenne on tärkeä ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä.

254th Aminohappo

Lisäksi toinen ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä on, että alfa-tubuliini sisältää aspartaattia 254: näth aminohappo, kun taas beeta-tubuliini sisältää lysiiniä 254: näth aminohappo.

254: n toimintath Aminohappo

Myös 254. aminohapon tehtävä tekee eron myös alfa- ja beeta-tubuliinin välillä. 254th alfa-tubuliinin aminohappo toimii ihanteellisena jäännöksenä nukleotidin hydrolyysille E-kohdassa, kun taas 254th beeta-tubuliinin aminohappo vahvistaa monomeeri-monomeerin vuorovaikutusta vuorovaikutuksessa GTP-fosfaattiryhmän kanssa N-kohdalla.

GTP-sidonta

Lisäksi GTP on aina kiinnitetty alfa-alayksikköön, kun taas P-alayksikössä, GTP on vaihdettavissa mikrofilamenttien polymeroimiseksi. Näin ollen tämä on toinen ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä.

Käännä muutokset

Ennen kaikkea pääasiallinen ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä on, että alfa-tubuliini on lähes täysin detyrosinoitu, kun taas ~ 10% beeta-tubuliinista fosforyloituu.

Postin kääntämisen muutosten luonne

Edellä mainitusta erosta johtuen detyrosinaatio on vastuussa C-terminaalisen tyrosiinin poistamisesta glutamaatin paljastamiseksi alfainubuliinin vastikään muodostuneessa C-terminaalissa, kun taas beeta-tubuliinin fosforylaatio tapahtuu Ser441: ssä C-terminaalisella domeenilla. Niinpä tämä on myös ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä.

johtopäätös

Alfa-tubuliini on yksi mikrotubuluksen kahdesta proteiinikomponentista. Se on globulaarinen proteiini, joka on lähes täysin detyrosoitu post-translaation muunnokseksi. Alfa-tubuliiniin sitoutunut GTP vastaa myös energian tuottamisesta tubuliinin polymeroimiseksi. Toisaalta beeta-tubuliini on mikrotubuluksen toinen proteiinikomponentti. Lisäksi se on globulaarinen proteiini, jolle joskus tapahtuu fosforylaatiota. Beeta-tubuliinin pääasiallisena tehtävänä on vahvistaa monomeeri-monomeerin vuorovaikutuksia. Siksi pääasiallinen ero alfa- ja beeta-tubuliinin välillä on rakenne ja toiminta.

Viitteet:

1. Lee, Young Jun. “Αβ Tubulin (PDB-tunnus: 1jff) Bos Taurusta.” AB_tubulin,

ydän- ja veriuonitaudit ja epelvaltimotauti ovat kaki ydän- ja veriuonijärjetelmään liittyvää airautta. Termi ydän- ja veriuonitauti (CVD) tarkoittaa ydän...

Ero Lay ja Lie välillä

Laura McKinney

Maaliskuu 2024

Monet englantilaiet oppijat pitävät uurta haatetta valita oikean verbin valheeta ja makaa. Vaikka molemmilla verbeillä on amankaltaiia ​​merkitykiä, on elvä ero makaamien ja ...

Jaa